Recientemente se ha demostrado que el mecanismo de transporte de iones mediado por P-ATPasas involucra importantes cambios conformacionales  en los dominios  citoplasmático y transmembrana. La bomba de calcio de membrana plasmática (PMCA) es una P-ATPasa esencial en el mecanismo de regulación del Ca2+ intracelular de la que se tiene muy poca información estructural.

Nuestro objetivo es identificar los cambios conformacionales asociados a la función de la PMCA en el marco del paradigma actual sobre funcionamiento de estas bombas. Para ello,  caracterizamos la interacción de la PMCA con inhibidores que “fijan” a la enzima en distintos estados conformacionales. Combinando modelado por homología con resultados experimentales, proponemos un modelo que explica los cambios estructurales asociados a la desfosforilación de la enzima.

Por otra parte,  presentaremos un método para medir la actividad de PMCA a través de fluorescencia que nos ha permitido proponer un modelo cinético de las reacciones de fosforilación y desfosforilación. v