Tesista: Alvaro Recoulat Angelini

Director: Dr. Luis González Flecha

Las proteínas de membrana representan alrededor del 20% del genoma humano. Sin embargo, el estudio de la estabilidad de este grupo de macromoléculas presenta un avance inferior respecto del alcanzado para las proteínas solubles. Esto es, en parte, debido a la baja estabilidad que presentan cuando son aisladas en procesos de purificación. Con pocas excepciones, las proteínas integrales de membrana son resistentes a la desnaturalización química por agentes como la urea o el cloruro de guanidinio. Sin embargo, el uso de detergentes iónicos como el SDS, ha resultado efectivo contra ellas. Este surfactante actúa rompiendo las interacciones no covalentes que determinan la estructura terciaria, y su naturaleza anfifílica permite solubilizar elementos de la estructura secundarias ocultas dentro de las membranas biológicas. En este trabajo, exploraremos de qué manera las interacciones de estos anfifílos con AfCopA modulan la estabilidad de esta proteína y se compararán los resultados con los obtenidos al realizar los mismos estudios sobre el dominio catalítico aislado.